Bundesverband der
Lebensmittelchemiker/-innen
im öffentlichen Dienst e.V. (BLC)
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3. Functional Food Symposium
vom 31. März bis 01. April 1998 in Wiesbaden

7. Professor Hans Meisel (Kiel)

berichtete über erstaunliche Wirkstoffe, die in Milcheiweiß gefunden wurden. Es handelt sich um biologisch aktive Peptide die quasi in den Aminosäuresequenzen der Milchproteine "versteckt" sind und erst durch enzymatische Proteolyse "aktiviert" werden. Solche Peptide sind im übrigen nicht nur in Milcheiweiß enthalten, dieses ist aber die reichste Quelle. Meisel ging insbesondere auf folgende Gruppen ein

Opioide Peptide:
Bei der enzymatischen Hydrolyse von Casein werden Casomorphine und Casoxine, aus den Molkenproteinen Serorphin, Lactorphine und Lactoferroxin freigesetzt. Diese werden in Analogie zu den 1975 entdeckten körpereigenen Endorphinen als Exorphine bezeichnet. Sie können durch die Wirkung caseolytischer Bakterien bei der Produktion verschiedener Käsesorten und anderer Milcherzeugnisse auch in Lebensmitteln auftreten. Ihre Wirkung im Organismus gründet in erster Linie auf der Bindung an Opiatrezeptoren, vor allem im Darm und Nervengewebe. Während Casomorphine, Lactorphine und Serorphin als Argonisten wirken, blockieren Antagonisten wie Casoxine und Lactoferroxin die Rezeptoren.

Neurophysiologische Effekte wie z.B. schmerzstillende Wirkung sind allerdings nach oraler Aufnahme nicht zu erwarten, da Casomorphine im Blut relativ schnell durch spezifische Peptidhydrolasen inaktiviert werden. Wissenschaftliche Arbeiten weisen darauf hin, daß opioide Peptide die Freisetzung der Hormone Insulin und Somatostatin stimulieren, die Salzsäureresektion im Magen erhöhen und die Passagezeit im Darm verlängern können. Sie können einer Durchfallerkrankung dadurch entgegenwirken, in dem sie die Resorption von Wasser und Elektrolyten im Darm erhöhen. Insofern könnten opioide Peptide als exogene Regulatoren der Nahrungsaufnahme wirken.

Immunopeptide sind Fragmente von Alpha- und Beta-Casein. Sie sind auch synthetisch herstellbar und haben in vitro Wirkungen auf Zellen und Phagocytose-Aktivität von Makrophagen gezeigt, also stimulierende Wirkung auf das Immunsystem. Im Tierversuch konnte hiermit die Widerstandskraft gegen Lungenentzündung erhöht werden. Die Peptide Tyr-Gly und Tyr-Gly-Gly sind als aktive Komponenten in einem Präparat enthalten, das sich in einer umfangreichen klinischen Studie als wirksam in der AIDS-Therapie erwies: Der progressive Verlauf der HIV-Erkrankung konnte ohne nennenswerte toxische Effekte deutlich reduziert werden.

Antimikrobielle Peptide sind in dem eisenbindenden Glykoprotein Lactoferrin enthalten, das auch in den meisten biologischen Flüssigkeiten von Säugetieren vorkommt. Die Fähigkeit zur Bindung von Eisenionen wird als Ursache der antimikrobiellen Wirkung angesehen. Aus Lactoferrin kann Lactoferricin durch enzymatische Proteolyse mittels Peptin freigesetzt werden. Dieses enthält zwar keine Bindungsstelle für Eisenionen, jedoch einen hohen Anteil der basischen Aminosäuren Lysin und Arginin. Kationische Peptide dieser Art haben eine hohe Affinität zu biologischen Membranen und können durch Induktion einer erhöhten Permeabilität der Zellmembranen die Abtötung bestimmter Mikroorganismen bewirken.

Antithrombotische Peptide wurden als in vitro-Fragmente aus Kapa-Casein identifiziert. Da eine große Ähnlichkeit zwischen der Gerinnung von Milch und der des Blutes besteht können solche Casoplateline die Aggregation der an der Blutgerinnung beteiligten Blutplättchen hemmen. Es ist allerdings noch nicht geklärt, ob solche Peptide eine physiologische Bedeutung haben.

Mineral-bindende Peptide findet man als Proteolyseprodukte in gereiften Käsesorten oder als Verdauungsprodukte von Casein im Dünndarm. Es sind Phosphopeptide, die z.B. Calcium binden und dadurch eine Ausfällung von unlöslichen Calciumphosphat verhindern. So ermöglicht das in Speichel natürlicherweise vorkommende Phosphopeptid Statherin eine Übersättigung des Speichels mit Calciumphosphat, das als Bausubstrat und Reparaturmaterial für den Zahnschmelz benötigt wird. Experimente ergaben, daß der Verzehr von nur 5 g Käse im Anschluß eine Mahlzeit die Remineralisierung des Zahnschmelzes fördert und somit einer kariösen Schädigung der Zähne entgegenwirkt.
Auch bei der Mineralisation des Knochens spielen diese Peptide eine Rolle.

ACE-inhibitorische (blutdrucksenkende) Peptide wurden durch enzymatische Spaltung von Alpha- und Beta-Casein sowie von Beta-Lactoglobulin identifiziert. Sie können auch orginär in Lebensmitteln vorkommen z.B. in einigen gereiften Käsesorten. In Japan gibt es bereits 3 Sauermilcherzeugnisse mit derartigen Peptiden.

Die physiologische Bedeutung der bioaktiven Peptide als exogene regulativ wirkende Substanzen ist noch nicht völlig geklärt. Es liegt allerdings eine Reihe von Untersuchungsergebnissen über die vorteilhafte Wirkung verschiedener regulatorischer Peptide vor. Schließlich ist auch zu bedenken, daß Milch als einziges natürliches Lebensmittel für Säugetiere und Menschen Proteine nicht nur für die Ernährung bereitstellt sondern ganz offensichtlich die Eigenschaft hat, dem Neugeborenen eine Reihe von besonders wirksamen Peptiden für seine Entwicklung zu liefern. Daher wurden Caseine bereits als Prohormone und die daraus freigesetzten Peptide als eine neue Klasse von Hormonen bezeichnet, und zwar als Formone (aus "food" und "hormones"). Diese Substanzen sind im übrigen nicht nur für Neugeborene, sondern auch für den Erwachsenen von Bedeutung.

Die Anwendungsmöglichkeiten in der Lebensmittelindustrie sind vielfältig, wobei deutlich zwischen Nährstoff, Wirkstoff und Pharmakon unterschieden werden muß. In Japan sind bereits 70 Produkte für diätetische und therapeutische Einsatzmöglichkeiten vom zuständigen "Ministry of Health and Wellfare" genehmigt worden. Als Bestandteile funktioneller Nahrungsmittel sind nach derzeitigem Kenntnisstand die Caseinophosphopeptide und die ACE- inhibitorischen Peptide als vielversprechend anzusehen.

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